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小麦黄化胚芽鞘的细胞壁钙调素和钙调素结合蛋白

叶正华, 郭季芳, 孙大业

中国科学院植物研究所；河北师范大学生物系

摘要

小麦黄化胚芽鞘经苯基琼脂糖亲和层析提取和纯化,其细胞壁CaM在有钙和缺钙时SDS电泳呈现不同的迁移率;依赖Ca~(2+)与苯基疏水结合;在紫外吸收光谱上具有五个特征峰;对PDE的激活剂量反应曲线和从非活性状态向活性状态转变时所需的Ca~(2+)浓度均和胞内CaM相同,说明细胞壁CaM和胞 内CaM具有相同的基本理化特性。采用CaM琼脂糖亲和层析,发现在小麦细胞壁中存在CaM结合蛋白,其中以分子量为40.7kD的CaM结合多肽为主。细胞壁Ca M结合蛋白不具有过氧化物酶、ATP酶或酸性磷酸酯酶的活性。图8表1参23

Studies on cell wall calmodulin and calmodulin-binding proteins of wheat etiolated coleoptiles

Ye Zhenghua, Guo Jifang, Sun Daye

Inst. Bot., Acad. Sin.；Dept. Biol., Hebei Teacher^s Univ.

Abstract

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引用本文：

叶正华, 郭季芳, 孙大业. 小麦黄化胚芽鞘的细胞壁钙调素和钙调素结合蛋白[J]. 生理学报 1989; 41 (3): .

Ye Zhenghua, Guo Jifang, Sun Daye. Studies on cell wall calmodulin and calmodulin-binding proteins of wheat etiolated coleoptiles. Acta Physiol Sin 1989; 41 (3): (in Chinese with English abstract).